پروتئین ها

علاوه بر دنا و رنا که در یاخته ذخیره و انتقال اطالعات را بر عهده دارند مولکول های دیگری نیز هستند که به انجام فرایندهای مختلف یاخته ای کمک می کنند. از جمله این مولکول ها پروتئین ها هستند که نقش بسیار مهمی در فرایندهای یاخته ای دارند.

ساختار آمینواسیدها
پروتئین ها بسپارهایی از آمینواسیدها هستند. نوع، ترتیب و تعداد آمینواسیدها در پروتئین، ساختار و عمل آنها را مشخص می کند. آمینواسیدها همان طور که از نامشان بر می آید یک گروه آمین (NH2- ) و یک گروه اسیدی کربوکسیل (COOH- ) دارند.

همان طور که در شکل می بینید گروه آمین و کربوکسیل به همراه یک هیدروژن و گروه R همگی به یک کربن مرکزی متصل اند و چهار ظرفیت آن را پر می کنند. گروه R در آمینو اسیدهای مختلف متفاوت است و ویژگی های منحصر به فرد هر آمینواسید به آن بستگی دارد. هرآمینواسید می تواند در شکل دهی پروتئین مؤثر باشد و تأثیر آن به ماهیت شیمیایی گروه R بستگی دارد.

پیوند پپتیدی آمینواسیدها را به یکدیگر متصل می کند
آمینو اسیدهای مختلف با حضور آنزیم، واکنش سنتز آبدهی را انجام می دهند. در این نوع واکنش با خروج یک مولکول آب، یک آمینواسید با آمینواسید دیگر پیوند اشتراکی ایجاد می کند. این پیوند اشتراکی بین آمینواسیدها را پیوند پپتیدی می گویند. شکل زیر الگوی ساده ای از چگونگی تشکیل این پیوند را نشان می دهد.

وقتی تعدادی آمینواسید با پیوند پپتیدی به هم وصل شوند، زنجیره ای از آمینواسیدها به نام پلی پپتید تشکیل می شود. پروتئین ها از یک یا چند زنجیره بلند و بدون شاخه از پلی پپتیدها ساخته شده اند.

هر نوع پروتئین، ترتیب خاصی از آمینواسیدها را دارد که با استفاده از روش های شیمیایی، آمینواسیدها را جدا و آنها را شناسایی می کنند. اگرچه آمینواسیدها در طبیعت انواع گوناگونی دارند اما فقط 20 نوع از آنها در ساختار پروتئین ها به کار می روند.

سطوح مختلف ساختاری در پروتئین ها
شکل فضایی پروتئین، نوع عمل آن را مشخص می کند. یکی از راههای پی بردن به شکل پروتئین استفاده از پرتوهای ایکس است. با استفاده از تصاویر حاصل از آن و روش های دیگر، محققین به ساختار سه بعدی پروتئین ها پی می برند که در آن حتی جایگاه هر اتم را می توانند مشخص کنند.

اولین پروتئینی که ساختار آن شناسایی شد میوگلوبین بود. این پروتئین از یک رشته پلی پپتید تشکیل شده است.

(میوگلوبین نوعی پروتئین در تارهای ماهیچه ای بویژه قرمزها بوده که دارای یک رشته پلی پپتیدی و یک گروه هِم آهن دار است و توانایی ذخیره اکسیژن در سلول های ماهیچه ای را دارا می باشد.)

ساختار پروتئین ها در چهار سطح بررسی می شود که هر ساختار مبنای تشکیل ساختار بالاتر است.

ساختار اول پروتئین – توالی آمینواسیدها:
نوع، تعداد، ترتیب و تکرار آمینواسیدها، ساختار اول پروتئین ها را تعیین می کند. ساختار اول با ایجاد پیوندهای پپتیدی بین آمینواسیدها شکل می گیرد و خطی است. این پیوند در واقع نوعی پیوند اشتراکی است. تغییر آمینواسید در هر جایگاه موجب تغییر در ساختار اول پروتئین می شود و ممکن است فعالیت آن را تغییر دهد.

با در نظر گرفتن ۲۰ نوع آمینواسید و اینکه محدودیتی در توالی آمینواسیدها در ساختار اول پروتئین ها وجود ندارد پروتئین های حاصل می توانند بسیار متنوع باشند. با توجه به اهمیت توالی آمینواسیدها در ساختار اول، همه سطوح دیگر ساختاری در پروتئین ها به این ساختار بستگی دارند

ساختار دوم – الگوهایی از پیوندهای هیدروژنی:
بین بخش هایی از زنجیره پلی پپتیدی می تواند پیوندهای هیدروژنی برقرار شود. این پیوندها منشأ تشکیل ساختار دوم در پروتئین ها هستند که به چند صورت دیده می شوند. دو نمونه معروف آنها، ساختار مارپیچ و ساختار صفحه ای است.
در هموگلوبین زنجیره های پپتیدی مارپیچی با همکاری همدیگر مولکول هموگلوبین را می سازند که هر کدامشان خصوصیات ساختار دوم را دارند.

ساختار سوم – تاخورده و متصل به هم:
در ساختار سوم، تاخوردگی بیشتر صفحات و مارپیچ ها رخ می دهد و پروتئین ها به شکل های متفاوتی در می آیند. تشکیل این ساختار در اثر بر هم کنش های آب گریز است؛ به این صورت که گروه های R آمینواسیدهایی که آب گریزند، به یکدیگر نزدیک می شوند تا در معرض آب نباشند.

سپس با تشکیل پیوندهای دیگری مانند هیدروژنی، اشتراکی و یونی ساختار سوم  پروتئین تثبیت می شود. مجموعه این نیروها قسمت های مختلف پروتئین را به صورت به هم پیچیده در کنار هم نگه می دارند. بنابراین با وجود این نیروها پروتئین های دارای ساختار سوم، ثبات نسبی دارند. ایجاد تغییر در پروتئین، حتی تغییر یک آمینواسید هم می تواند ساختار و عملکرد آن را به شدت تغییر دهد. میوگلوبین نمونه ای از پروتئین ها با ساختار سوم است.

ساختار چهارم- آرایش زیر واحدها:
بعضی از پروتئین ها ساختار چهارم دارند، این ساختار هنگامی شکل می گیرد که دو یا چند زنجیره پلی پپتید در کنار یکدیگر پروتئین را تشکیل دهند. در این ساختار هریک از زنجیره ها نقشی کلیدی در شکل گیری پروتئین دارند. نحوه آرایش این زیر واحدها در کنار هم ساختار چهارم پروتئین ها نامیده می شود.

هموگلوبین از چهار زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده است. دو زنجیره از نوع آلفا و دو زنجیره از نوع بتا است. هر نوع زنجیره، ترتیب خاصی از آمینواسیدها را در ساختار اول دارند. در ساختار دوم به شکل مارپیچ در می آیند. در ساختار سوم هر یک از زنجیره ها به صورت یک زیر واحد، تاخورده و شکل خاصی پیدا می کند. در نهایت در ساختار چهارم، این چهار زیر واحد در کنار هم قرار گرفته و هموگلوبین را شکل می دهند.

نقش پروتئین ها
پروتئین ها متنوع ترین گروه مولکول های زیستی از نظر ساختار شیمیایی و عملکردی هستند. پروتئین ها در فرایندها و فعالیت های متفاوتی شرکت دارند از جمله فعالیت آنزیمی که در آن به صورت کاتالیزورهای زیستی عمل می کنند و سرعت واکنش شیمیایی خاصی را زیاد می کنند.

بعضی دیگر از پروتئین ها به صورت گیرنده هایی در سطح یاخته ها قرار دارند؛ مثلا گیرنده های آنتی ژنی در سطح لنفوسیت ها نمونه ای از این پروتئین ها می باشند. برخی پروتئین ها مثل هموگلوبین گازهای تنفسی را در خون منتقل می کنند. پمپ سدیم – پتاسیم نیز که با آن آشنا هستید، پروتئینی است که در غشا وجود دارد.

این پمپ یون های سدیم و پتاسیم را در عرض غشا جابه جا می کند و فعالیت آنزیمی هم دارد. کلاژن پروتئینی است که باعث استحکام بافت پیوندی می شود. زردپی و رباط مقدار فراوانی از پروتئین کالژن دارند.
انقباض ماهیچه ها نیز ناشی از حرکت لغزشی دو نوع پروتئین روی یکدیگر یعنی اکتین و میوزین است.

از دیگر پروتئین ها می توان به هورمون ها اشاره کرد. بیشتر هورمون ها از جمله اکسی توسین و انسولین که پیام های بین یاخته ای را در بدن جانوران رد و بدل می کنند تا تنظیم های مختلف در بدن انجام شود، پروتئینی هستند. همچنین پروتئین هایی مثل مهارکننده ها که بعدا با آنها آشنا خواهید شد، نقش های تنظیمی متعددی را در فعال و غیرفعال کردن ژن ها بر عهده دارند.

آنزیم ها
واکنش های شیمیایی در صورتی سرعت مناسب می گیرند که انرژی اولیه کافی برای انجام آن وجود داشته باشد. این انرژی را انرژی فعال سازی گویند. انجام واکنش ها در بدن موجود زنده نیز که با عنوان کلی سوخت و ساز مطرح می شوند همین طور هستند.

این واکنش ها با حضور آنزیم انجام می شوند. آنزیم امکان برخورد مناسب مولکول ها را افزایش و انرژی فعال سازی واکنش را کاهش می دهد. همچنین با این کار سرعت واکنش هایی را که در بدن موجود زنده انجام شدنی هستند زیاد می کند. بدون آنزیم ممکن است در دمای بدن سوخت و ساز یاخته ها بسیار کند انجام شود و انرژی لازم برای حیات تأمین نشود.

آنزیم های ترشحی دستگاه گوارش مثل آمیلاز بزاق و لیپاز در خارج یاخته عمل می کنند ولی آنزیم های مؤثر در تنفس یاخته ای، فتوسنتز و همانندسازی درون یاخته فعالیت می کنند. البته گروهی از آنزیم هایی مثل پمپ سدیم – پتاسیم فعالیت خود را در غشا انجام می دهند.

ساختار آنزیم ها
بیشتر آنزیم ها پروتئینی هستند.آنزیم ها در ساختار خود بخشی به نام جایگاه فعال دارند. جایگاه فعال بخشی اختصاصی در آنزیم است که پیش ماده در آن قرار می گیرد. ترکیباتی که آنزیم روی آنها عمل می کند، پیش ماده و ترکیباتی که حاصل فعالیت آنزیم هستند فراورده یا محصول خوانده می شوند.

بعضی آنزیم ها برای فعالیت به یون های فلزی مانند آهن، مس و یا مواد آلی مثل ویتامین ها نیاز دارند. به مواد آلی که به آنزیم کمک می کنند کوآنزیم )کمک کننده به آنزیم( می گویند. وجود بعضی از مواد سمی در محیط مثل سیانید و آرسنیک می تواند با قرار گرفتن در جایگاه فعال آنزیم، مانع فعالیت آن شود. بعضی از این مواد به همین طریق باعث مرگ می شوند.

عملکرد اختصاصی آنزیم ها
هر آنزیم روی یک یا چند پیش ماده خاص مؤثر است. بنابراین گفته می شود که آنزیم ها عمل اختصاصی دارند. شکل آنزیم در جایگاه فعال با شکل پیش ماده یا بخشی از آن مطابقت دارد و به اصطالح مکمل یکدیگرند.
اگرچه آنزیم ها عملی اختصاصی دارند ولی برخی از آن ها بیشاز یک نوع واکنش را سرعت می بخشند.

آنزیم ها در همه واکنش های شیمیایی بدن جانداران که شرکت می کنند؛ سرعت واکنش را زیاد می کنند اما در پایان واکنش ها دست نخورده باقی می مانند تا بدن بتواند بارها از آن ها استفاده کند. به همین دلیل یاخته ها به مقدار کم به آنزیم ها نیاز دارند. البته به مرور مقداری از آن ها از بین می روند و یاخته مجبور به تولید آنزیم های جدید می شود.

عوامل مؤثر بر فعالیت آنزیم ها
عوامل متعددی از جمله pH ،دما، غلظت آنزیم و پیش ماده بر سرعت فعالیت آنزیم ها تأثیر می گذارند.

PHمحیط : PHبیشتر مایعات بدن بین ۶ و ۸ است؛ مثال pH خون حدود ۴/7 است. البته pH بعضی بخش ها خارج از این محدوده هستند. یکی از این موارد، pH ترشحات معده است که حدود 2 می باشد. هر آنزیم در یک pH ویژه بهترین فعالیت را دارد که به آن pH بهینه می گویند؛

مثلا pH بهینه پپسین حدود 2 است در حالی که آنزیم هایی که از لوزالمعده به روده کوچک وارد می شوند pH بهینه حدود ۸ دارند. تغییر pH محیط با تأثیر بر پیوندهای شیمیایی مولکول پروتئین می تواند باعث تغییر شکل آنزیم شود و در نتیجه امکان اتصال آن به پیش ماده از بین برود، در نتیجه میزان فعالیت آن تغییر می کند.

دما: آنزیم های بدن انسان در دمای ۳7 درجه سانتی گراد بهترین فعالیت را دارند. این آنزیم ها در دمای باالتر ممکن است شکل غیر طبیعی یا برگشت ناپذیر پیدا کنند و غیرفعال شوند. آنزیم هایی که در دمای پایین غیر فعال می شوند با برگشت دما به حالت طبیعی، می توانند به حالت فعال برگردند.

غلظت آنزیم و پیش ماده: مقدار بسیار کمی از آنزیم کافی است تا مقدار زیادی از پیش ماده را در واحد زمان به فراورده تبدیل کند. اگر مقدار آنزیم زیادتر شود تولید فراورده در واحد زمان افزایش می یابد. افزایش غلظت پیش ماده در محیطی که آنزیم وجود دارد نیز می تواند تا حدی باعث افزایش سرعت شود ولی این افزایش تا زمانی ادامه می یابد که تمامی جایگاه های فعال آنزیم ها با پیش ماده اشغال شوند. در این حالت سرعت انجام واکنش ثابت می شود.

نکات کنکوری

ساختار آمینواسیدها

📌 پروتئین ها بَسپارهای (پلیمرهای) خطی (بدون انشعاب) از آمینواسیدها (واحدهای تکرار شونده در پروتئین) هستند. نوع، ترتیب و تعداد آمینواسیدها در پروتئین، ساختار و عمل آنها را مشخص میکند.

📌 گروه R در آمینواسید های مختلف متفاوت است و ویژگی های منحصر به فرد هر آمینواسید به آن بستگی دارد . هر آمینواسید میتواند در شکل دهی پروتئین مؤثر باشد.

📌 از تجزیه آمینواسیدها ، آمونیاک (بسیار سمی) ایجاد می شود. در کبد ، طی فرایند آنزیمی ، آمونیاک با CO2 ترکیب شده و اوره (سمیت کمتر)ایجاد میشود. در نهایت اوره توسط کلیه ها به ادرار وارد شده و دفع می شود.

پیوند پپتیدی آمینواسیدها را به یکدیگر متصل می کند

 📌 آمینواسیدهای مختلف با حضور آنزیم غیرپروتئینی rRNA واکنش سنتز آبدهی را انجام میدهند. در این نوع واکنش با خروج یک مولکول آب ، یک آمینواسید با آمینواسیدی یا رشتة آمینواسید دیگر پیوند اشتراکی ایجاد میکند. این پیوند اشتراکی بین آمینواسیدها را پیوند پپتیدی میگویند.

📌 در حین تشکیل پیوند پپتیدی بخش آمینی یک آمینواسید به بخش کربوکسیلی آمینواسید دیگر متصل میشود. در این فرایند گروه آمینی H از دست می دهد و گروه کربوکسیلی  OH از دست می دهد و در نهایت یک مولکول آب آزاد میشود.

📌 rRNA نوعی آنزیم غیرپروتئینی است که در ساختار ریبوزوم قرار دارد و وظیفه آن تشکیل پیوند پپتیدی با (سنتز آبدهی) است.

📌 گروهی از پروتئین ها فقط از یک زنجیره پلی پپتیدی ساخته شده اند( مانند پروتئین میوگلوبین)

 📌 اگرچه آمینواسیدها در طبیعت انواع گوناگونی دارند اما فقط 20 نوع از آنها در ساختار پروتئین ها به کار میروند.

📌 گروه R– R  گروه در تشکیل پیوند پپتیدی شرکت نمی کند. برای تشکیل پیوند پپتیدی گروه آمینی و کربوکسیل شرکت میکند.

سطوح مختلف ساختاری در پروتئین ها

📌 شکل فضایی پروتئین، نوع عمل آن را مشخص میکند. یکی از راه های پی بردن به شکل پروتئین استفاده از پرتوهای ایکس است. با استفاده از تصاویر حاصل از آن و روشهای دیگر ، محققین به ساختار سه بعدی پروتئین ها پی میبرند که در آن حتی جایگاه هر اتم را میتوانند مشخص کنند.

📌 اولین پروتئینی که ساختار آن شناسایی شد میوگلوبین بود. این پروتئین از یک رشتة پلی پپتید تشکیل شده است

ساختار اول پروتئین – توالی آمینواسیدها

📌 تغییر آمینواسید در هر جایگاه قطعا موجب تغییر در ساختار اول پروتئین میشود و ممکن است (نه قطعا) فعالیت آن را تغییر دهد.
📌 ساختار اول با ایجاد پیوندهای پپتیدی بین آمینواسیدها شکل میگیرد و خطی (بدون انشعاب و بدون شاخه)است . این پیوند در واقع نوعی پیوند اشتراکی است.

📌 ساختار اول حاصل فعالیت مستقیم ریبوزوم (و آنزیم (rRNA است. ساختار اول ، ساختار نهایی پروتئین نیست.

ساختار دوم – الگوهایی از پیوند هیدروژنی

📌 پیوند هیدروژنی – پیوندهای هیدروژنی منشأ تشکیل ساختار دوم در پروتئین ها هستند که به چند صورت دیده میشوند. پیوند یونی نقش ندارد.

📌 بین گروهی از آمینواسیدهای مقابل هم ، پیوند هیدروژنی تشکیل میشود. (نه همه آنها ) و
 پیوند هیدروژنی بین دو آمینواسید مجاور یکدیگر نیست.

📌 ساختار مارپیچ – ساختار صفحه ای ← دو نمونه معروف از ساختار دوم پروتئین ها.

📌 در ساختار دوم (صفحه ای + مارپیچی + … ) فقط یک رشته پلی پپتیدی دخیل است. و در هر دو ساختار پیوند هیدروژنی تشکیل میشود. طول مارپیج و طول ساختار صفحه ای  در پروتئین ها  متفاوت باشد.

ساختار سوم – تا خورده و متصل به هم

📌 در ساختار سوم ، تاخوردگی بیشتر صفحات و مارپیچ ها رخ می دهد و پروتئین ها به شکل های متفاوتی در می آیند.

📌 تشکیل ساختار سوم ، در اثر برهم کنش های آب گریز است ؛ به این صورت که گروههای R آمینواسیدهایی که آب گریزند، به یکدیگر نزدیک میشوند تا در معرض آب نباشند. سپس با تشکیل پیوندهای دیگری (نه نوعی پیوند) مانند هیدروژنی، اشتراکی و یونی ساختار سوم پروتئین تثبیت میشود. (گروهی از آمینواسیدها گروه R آبگریز دارند نه همه آنها)

📌 ایجاد تغییر در پروتئین، حتی تغییر یک آمینواسید هم میتواند (نه به طور حتم) ساختار و عملکرد آنها را به شدت تغییر دهد. میوگلوبین نمونهای از پروتئین ها با ساختار سوم است.

ساختار چهارم – آرایش زیرواحدها

📌 بعضی از پروتئینها ساختار چهارم دارند، این ساختار هنگامی شکل میگیرد که دو یا چند زنجیره پلیپپتیدی در کنار یکدیگر پروتئین را تشکیل دهند. هر پروتئینی که بیش از یک زنجیره دارد ، دارای ساختار چهارم است.

📌 در ساختار چهارم ، هر یک از زنجیره ها نقشی کلیدی در شکل گیری پروتئین دارند. نحوة آرایش این زیرواحدها در کنار هم ساختار چهارم پروتئین ها نامیده میشود.

 📌 هموگلوبین از چهار عدد زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده است . دو زنجیره از نوع آلفا و دو زنجیره از نوع بتا است. هر نوع زنجیره ، ترتیب خاصی از آمینواسید ها را درساختار اول خود دارد.

📌 گلبول قرمز بالغ در انسان و بسیاری از جانوران ، هسته ، دنا و ژن ندارد.

 📌 در ساختار چهارم پیوند پپتیدی ، یونی ، اشتراکی و هیدروژنی در پروتئین وجود دارد.

📌 اگر تغییر شدید در ظاهر و شکل سه بعدی پروتئین رخ دهد ، میتواند فعالیت پروتئین را مختل کند.

📌 در سطح ساختاری سوم ، پیوندهای هیدروژنی به همراه اشتراکی و یونی تشکیل میشود. در سطح ساختاری چهارم شکل نهایی هموگلوبین تثبیت میگردد. هموگلوبین ، در سطح ساختاری چهارم ، فعال می شود.

📌 در سطح ساختاری چهارم پیوندهای اشتراکی (پپتیدی) ، یونی و … وجود دارد.

📌 گاز سمی کربن مونواکسید ، نوعی گاز غیر تنفسی بوده که به اتم آهن در گروه هم متصل میشود.

نقش پروتئین ها

📌 همه پروتئین ها درون یاخته با فعالیت ریبوزوم ، ساخته می شوند. گروهی از آنها درون یاخته ، گروهی دیگر در غشای یاخته و گروهی دیگر در خارج از یاخته فعالیت میکنند.

📌 پروتئین ها در فرایندها و فعالیت های متفاوتی شرکت دارند از جمله فعالیت آنزیمی که در آن به صورت کاتالیزورهای زیستی عمل میکنند و سرعت واکنش شیمیایی خاصی را زیاد میکنند. (گروهی از پروتئین ها نقش آنزیمی دارند)

📌 بعضی دیگر از پروتئینها به صورت گیرنده هایی در سطح یاخته ها قرار دارند مثالً گیرنده های آنتی ژنی در سطح لنفوسیت ها (فعالیت در سومین خط دفاعی بدن) نمونه ای از این پروتئین ها هستند

📌 کلاژن پروتئینی است که باعث استحکام بافت پیوندی میشود . (زردپی انتقال دهنده نیروی انقباضی ماهیچه به استخوان)، (رباط اتصال دهنده استخوان ها به یکدیگر در مفصل) مقدار فراوانی از پروتئین کلاژن دارند

 📌 انقباض ماهیچه ها نیز ناشی از حرکت لغزشی دو نوع پروتئین روی یکدیگر یعنی اکتین و میوزین است. در ماهیچه انواع زیادی از پروتئین وجود دارد که مستقیما در ایجاد حرکت لغزشی نقش ندارند.

📌 بیشتر هورمون ها از جمله اکسی توسین و انسولین (گلوکاگون ، اریتروپویتین ، گاسترین ، سکرتین ، ضد ادراری و … ) که پیامهای بین یاخته ای را در بدن جانوران رد و بدل میکنند تا تنظیم های مختلف در بدن انجام شود، پروتئینی هستند
.
📌 ویژگی کلی پروتئین ها : دارای آمینواسیدهای فراوان + پیوند پپتیدی فراوان + ساختار رشته ای بدون شاخه + ساخته شدن با دخالت ژن ، ریبوزوم و آنزیم + دارای پیوند یونی ، هیدروژنی + ساخته شدن در سیتوپلاسم + داشتن شکل سه بعدی خاص

📌 هورمون اریتروپویتین در کلیه و کبد ساخته شده و بر مغز قرمز استخوان اثر می گذارد. این هورمون در تنظیم بیان ژن های یاخته های بنیادی مغز قرمز استخوان موثر است ولی در مغز قرمز استخوان ساخته نمی شود.

📌 همچنین پروتئین هایی مثل مهارکننده ها نقشهای تنظیمی متعددی را در فعال و غیرفعال کردن ژنها برعهده دارند.

آنزیم ها

 📌 واکنش های شیمیایی در صورتی سرعت مناسب میگیرند که انرژی اولیه کافی برای انجام آن وجود داشته باشد. این انرژی را انرژی فعالسازی گویند. انجام این واکنش ها در بدن موجود زنده نیز که با عنوان کلی سوخت و ساز مطرح میشوند همینطور هستند.

 📌 آنزیم ها توسط آنزیم های درون سلولی ساخته می شوند.

📌 آنزیم امکان برخورد مناسب مولکول ها را افزایش و انرژی فعالسازی واکنش را کاهش میدهد. همچنین با این کار سرعت واکنشهایی را که در بدن موجود زنده انجام شدنی هستند زیاد میکند. بدون آنزیم ممکن است در دمای بدن سوخت و ساز یاخته ها بسیار کند انجام شود و انرژی لازم برای حیات تأمین نشود.

📌 آنزیم های ترشحی دستگاه گوارش مثل آمیلاز بزاق ، لیپاز و پپسینوژن ، (درون سلول تولید شده اما) در خارج از یاخته عمل میکنند ولی آنزیم های مؤثر در تنفس یاخته ای ، فتوسنتز و همانندسازی درون یاخته تولید شده و درون یاخته فعالیت میکنند. البته گروهی از آنزیمها مثل پمپ سدیم- پتاسیم (درون یاخته تولید شده اما) فعالیت خود را در غشا انجام می دهند.

📌 به منظور کسب انرژی از ATP ، پیوند پرانرژی بین فسفات ها شکسته می شود نه پیوند بین فسفات و قند

ساختار آنزیم ها

📌 بیشتر (نه همه) آنزیمها ، پروتئینی هستند. آنزیمهای پروتئینی دارای انواعی از پیوند (پپتیدی ، هیدروژنی ، اشتراکی و یونی) هستند rRNA–  نوعی آنزیم غیرپروتئینی است. این آنزیم دارای پیوند فسفودی استر و نوکلئوتید (باز آلی + قند ریبوز + یک گروه فسفات) است.

📌 ویژگی مشترک همه آنزیم ها (بسیار مهم) : کاتالیزور زیستی  –  افزایش دهنده سرعت واکنش شیمیایی خاص – افزایش دهنده امکان برخورد مناسب مولکول ها – کاهش دهنده انرژی فعال سازی واکنش – افزایش دهنده سرعت واکنش های انجام شدنی – (داشتن جایگاه فعال قالبی شکل) – داشتن شکل سه بعدی خاص – داشتن عملکرد اختصاصی – دست نخورده باقی ماندن در پایان واکنش – بارها مورد استفاده قرار می گیرند – عواملی مانند )pH ، دما ، غلظت پیش ماده) موثر بر سرعت فعالیت آنزیم – مواد سمی (آرسنیک + سیانید) ممانعت از فعالیت آنها – ساخته شدن توسط آنزیم

📌 آنزیم ها در ساختار خود بخشی به نام جایگاه فعال دارند. جایگاه فعال بخشی اختصاصی در آنزیم است که پیش ماده در آن قرار می گیرد.

📌 شکل آنزیم در جایگاه فعال با شکل پیش ماده یا بخشی از آن مطابقت دارد و به اصطلاح مکمل یکدیگرند.

📌 ترکیباتی که آنزیم روی آنها عمل میکند، پیش ماده و ترکیباتی که حاصل فعالیت آنزیم هستند، فراورده یا محصول خوانده میشوند.

📌 تمام فرایندهای قفل و کلید در جانداران بدون صرف انرژی زیستی انجام می شود. مانند : اتصال آنزیم به پیش ماده + اتصال هورمون به گیرنده + اتصال ناقل عصبی به گیرنده + اتصال هلیکاز به دنا + اتصال DNAپلیمراز به نوکلئوتید و دنا + اتصال آمیالز بزاق به نشاسته و ..

📌 بعضی از آنزیمها برای فعالیت به یون های فلزی مانند آهن، مس و یا مواد آلی مثل ویتامین ها نیاز دارند. به این مواد آلی که به آنزیم کمک میکند ، کوآنزیم می گویند

📌 یون ها و فلزات ، جزو کوآنزیم ها (ماده آلی) محسوب نمی شوند.

📌 هر آنزیم روی یک یا چند پیش ماده خاص مؤثر است. نمیتوان گفت همه آنزیم ها روی چند پیش ماده خاص موثر هستند.

📌 پمپ سدیم – پتاسیم ، نوعی پمپ بوده که بخشی از آن خاصیت آنزیمی دارد ATP. به عنوان پیش ماده در جایگاه فعال این پمپ قرار گرفته و یک فسفات از ATP جدا می شود و ADP + P فرآورده ایجاد میگردد.

📌 اتصال ATP به جایگاه فعال خود در پمپ سدیم- پتاسیم ، بدون صرف انرژی زیستی است. ولی فعالیت پمپ همراه با مصرف انرژی زیستی (ATP) است.

📌 گرچه آنزیم ها عملی اختصاصی دارند ولی برخی از آنها بیش از یک نوع واکنش را سرعت می بخشند.

 📌 آنزیم ها در همه واکنشهای شیمیایی بدن جانداران که شرکت می کنند؛ سرعت واکنش را زیاد میکنند امّا در پایان واکنشها دست نخورده باقی میمانند تا بدن بتواند بارها از آنها استفاده کند. به همین دلیل یاخته ها به مقدار کم به آنزیم ها نیاز دارند. البته به مرور مقداری از آنها از بین می روند و یاخته مجبور به تولید آنزیم های جدید میشود

عوامل موثر بر فعالیت آنزیم ها

📌 عوامل متعددی ازجمله pH ،دما، غلظت آنزیم و پیش ماده بر سرعت فعالیت آنزیم ها تأثیر میگذارند.

📌 تغییر pH با تأثیر بر پیوندهای شیمیایی مولکول پروتئین میتواند باعث تغییر شکل آنزیم (و جایگاه فعال آن) شود و درنتیجه امکان اتصال آن به پیش ماده از بین برود، در نتیجه میزان فعالیت آن تغییر میکند. (در این شرایط جایگاه فعال نمیتواند با پیش ماده رابطه مکملی برقرار کند. یا میزان این رابطه مکملی کاهش می یابد.)

📌 آنزیم های بدن انسان در دمای 37 درجه سانتیگراد بهترین فعالیت را دارند. – در دمای کمی بالاتر یا کمی پایینتر هم ، گروهی از آنزیم ها همچنان به فعالیت خود ادامه می دهند

 📌 آنزیمها در دمای بالاتر ممکن است (نه همواره ، نه دائمی ، نه قطعا) شکل غیرطبیعی یا برگشت ناپذیر پیدا کنند و غیرفعال شوند. آنزیم هایی که در دمای پایین غیرفعال میشوند با برگشت دما به حالت طبیعی، میتوانند به حالت فعال برگردند.

📌 آنزیم هایی که در دمای پایین غیرفعال میشوند با برگشت دما به حالت طبیعی، میتوانند به حالت فعال برگردند. (یعنی دوباره جایگاه فعال از نظر ظاهر مکمل پیش ماده می شود.)

📌 تب (افزایش دمای بدن)میتواند منجر به تغییر شکل آنزیم شود.

📌 مقدار بسیار کمی از آنزیم کافی است تا مقدار زیادی از پیشماده را در واحد زمان به فراورده تبدیل کند

 📌 افزایش غلظت پیش ماده در محیطی که آنزیم وجود دارد نیز میتواند تا حدی باعث افزایش سرعت شود ولی این افزایش تا زمانی ادامه مییابد که تمامی جایگاه  های فعال آنزیم ها با پیش ماده اشغال شوند. در این حالت سرعت انجام واکنش ثابت میشود.

تسلط بیشتر

📌 آنزیم القاگر مرگ ، سبب مرگ یاخته می شود.

📌 محل ساخت آنزیم ها ← درون سیتوپلاسم
 محل حضور و فعالیت آنها ← درون سلول + درون غشا + خارج از سلول

📌 در رنا ، 4 نوع مونومر ، در دنا ، 4 نوع مونومر و در پروتئین 20 نوع مونومر جای گرفته است.

📌 درون یک نوکلئوتید ، پیوند فسفودی استر وجود ندارد.

📌 درون آمینواسید پیوند پپتیدی وجود ندارد.

📌 هر رشتة فامینه (کروماتین) دارای واحدهای تکراری به نام هسته تَن (نوکلئوزوم) است. در هر هسته تن، مولکول دِنا حدود ۲ دور در اطراف 8 مولکول پروتئینی به نام هیستون پیچیده است. (در یاخته های یوکاریوتی)

📌 هم دنای باکتری هم دنای یوکاریوت ها به پروتئین اتصال داشته و توسط پروتئین هایی فشرده میشود.

📌 دنای اصلی در یوکاریوت ها به صورت خطی در درون هسته (ساختار دوغشایی) سازمان یافته است.

📌 نوکلئوتیدها با نوعی پیوند اشتراکی به نام فسفودی استر به هم متصل میشوند و رشته پلی نوکلئوتیدی را میسازند. پس دقت کنید که پیوند فسفودی استر در ساختار یک نوکلئوتید وجود ندارد.

📌 جایگاه آغاز همانندسازی در دنا (نه رنا) دیده میشود و رنا فاقد جایگاه آغاز همانندسازی است.

📌 هموگلوبین نوعی پروتئین؛ با چهار زنجیره پلی پپتیدی است که در ساختار نهایی و چهارم آن، زنجیره های تاخورده آن، از طریق پیوندهای غیراشتراکی در کنار یکدیگر قرار میگیرند.

📌 میوگلوبین فقط یک زنجیره دارد. میوگلوبین از طریق بخش هِم خود که دارای یک اتم آهن است به مولکول اکسیژن متصل میشود.

📌 دنای خطی در جانداران یوکاریوتی در مرحله S چرخه یاخته ای همانندسازی میشود.

📌 بیشترین مقدار کربن دی اکسید (نوعی گاز تنفسی) به صورت یون بیکربنات در خون حمل میشود. در گویچة قرمز، آنزیمی به نام کربنیک انیدراز است که کربن دی اکسید را با آب ترکیب میکند و کربنیک اسید پدید می آورد. کربنیک اسید به سرعت به یون بیکربنات و هیدروژن تجزیه میشود. یون بیکربنات از گویچه قرمز خارج و به خوناب وارد میشود.